A absorção de luz UV (ultravioleta) por proteínas tem
sido analisada em detalhes e proposta como comprovação
de manutenção estrutural desde os tempos iniciais da biologia molecular, conforme artigo publicado por D.B. Wetlaufer em 1962 na revista Advances in Protein Chemistry.
A absorção de luz por proteínas neste intervalo espectral
decorre principalmente das transições eletrônicas de grupos
peptídicos (em 170-220 nm, nanômetros), cadeias laterais
de aminoácidos aromáticos (próximo à 280 nm) e grupos
prostéticos, cofatores e substratos ou inibidores enzimáticos
(no intervalo de luz UV visível, a depender do grupo em
análise). Muito embora o espectro de dicroísmo circular de
uma determinada proteína represente as contribuições aditivas de cada tipo de estrutura secundária, cada uma destas
apresentará uma assinatura óptica quanto à absorção de
luz circularmente polarizada. Com base nesta informação,
os comprimentos de onda e as correspondentes transições
eletrônicas referentes aos espectros de dicroísmo circular
de cada tipo de estrutura secundária estão corretamente
descritos em: