A absorção de luz UV (ultravioleta) por proteínas tem sido analisada em detalhes e proposta como comprovação de manutenção estrutural desde os tempos iniciais da biologia molecular, conforme artigo publicado por D.B. Wetlaufer em 1962 na revista Advances in Protein Chemistry. A absorção de luz por proteínas neste intervalo espectral decorre principalmente das transições eletrônicas de grupos peptídicos (em 170-220 nm, nanômetros), cadeias laterais de aminoácidos aromáticos (próximo à 280 nm) e grupos prostéticos, cofatores e substratos ou inibidores enzimáticos (no intervalo de luz UV visível, a depender do grupo em análise). Muito embora o espectro de dicroísmo circular de uma determinada proteína represente as contribuições aditivas de cada tipo de estrutura secundária, cada uma destas apresentará uma assinatura óptica quanto à absorção de luz circularmente polarizada. Com base nesta informação, os comprimentos de onda e as correspondentes transições eletrônicas referentes aos espectros de dicroísmo circular de cada tipo de estrutura secundária estão corretamente descritos em:
A
folha-beta: um pico positivo em 192 nm e dois picos negativos em 208 nm e 222 nm.
B
folha-beta: um pico positivo em 195-196 nm e um pico negativo em 216-218 nm.
C
hélice-alfa: umpico positivo em 190-191 nme dois picos negativos em 208 nm e 220 nm.
D
hélice-alfa: um pico positivo em 200 nm e dois picos negativos em 216 nm e 218 nm.
E
estrutura aleatória (do inglês randon coil): um pico positivo em 200 nm e um pico negativo em 218 nm.

Question

A absorção de luz UV (ultravioleta) por proteínas tem sido analisada em detalhes e proposta como comprovação de manutenção estrutural desde os tempos iniciais da biologia molecular, conforme artigo publicado por D.B. Wetlaufer em 1962 na revista Advances in Protein Chemistry. A absorção de luz por proteínas neste intervalo espectral decorre principalmente das transições eletrônicas de grupos peptídicos (em 170-220 nm, nanômetros), cadeias laterais de aminoácidos aromáticos (próximo à 280 nm) e grupos prostéticos, cofatores e substratos ou inibidores enzimáticos (no intervalo de luz UV visível, a depender do grupo em análise). Muito embora o espectro de dicroísmo circular de uma determinada proteína represente as contribuições aditivas de cada tipo de estrutura secundária, cada uma destas apresentará uma assinatura óptica quanto à absorção de luz circularmente polarizada. Com base nesta informação, os comprimentos de onda e as correspondentes transições eletrônicas referentes aos espectros de dicroísmo circular de cada tipo de estrutura secundária estão corretamente descritos em:

A

folha-beta: um pico positivo em 192 nm e dois picos negativos em 208 nm e 222 nm.

B

folha-beta: um pico positivo em 195-196 nm e um pico negativo em 216-218 nm.

C

hélice-alfa: umpico positivo em 190-191 nme dois picos negativos em 208 nm e 220 nm.

D

hélice-alfa: um pico positivo em 200 nm e dois picos negativos em 216 nm e 218 nm.

E

estrutura aleatória (do inglês randon coil): um pico positivo em 200 nm e um pico negativo em 218 nm.

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