Espectroscopia de fluorescência intrínseca de prot...

Q: Espectroscopia de fluorescência intrínseca de proteínas é um procedimento amplamente utilizado para monitorar mudanças na estrutura terciária de proteínas. Esta técnica é dependente da presença de ami

A) triptofanos exibem deslocamento vermelho (do inglês red shift, lemissão > lexcitação) à medida que a polaridade do solvente aumenta, ou seja, quando este cromóforo se move para um ambiente hidrofílico. | B) resíduos de aminoácidos aromáticos sofrem transições p ® p* quando excitados com luz em determinado comprimento de onda (lemissão) e liberam fótons, emitindo fluorescência. | C) se o comprimento de onda de emissão máxima sofre um deslocamento azul (do inglês blue shift) (lemissão< lexcitação), é esperado que o fluoróforo encontre-se em ambiente mais hidrofílico. | D) a fluorescência do triptofano é usada para monitorar mudanças estruturais na proteína, uma vez que seu comprimento de onda de emissão máxima é dependente da polaridade do ambiente. | E) o deslocamento bidirecional (do inglês blue/red shift) ocorre porque mudanças conformacionais em proteínas podem levar ao deslocamento do comprimento de onda de emissão máximo para comprimentos de onda maiores ou menores.

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Ano: 2024Banca: FIOCRUZOrganização: FIOCRUZDisciplina: Medicina VeterináriaTemas: Técnicas e Equipamentos de Análise Avançada

Espectroscopia de fluorescência intrínseca de proteínas é um procedimento amplamente utilizado para monitorar mudanças na estrutura terciária de proteínas. Esta técnica é dependente da presença de aminoácidos aromáticos, tais como fenilalanina, tirosina e triptofano. Sobre esta técnica, é INCORRETO afirmar que:

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